Патологический гемоглобин

Патологический гемоглобин

Нормальные формы гемоглобина

Строение гемоглобина

Гемоглобин – основной белок крови

Гемоглобин входит в состав группы белков гемопротеины, которые сами являются подвидом хромопротеинов и подразделяются на неферментативныебелки (гемоглобин, миоглобин) и ферменты(цитохромы, каталаза, пероксидаза). Небелковой частью их является гем – структура, включающая в себя порфириновое кольцо (состоящее из 4 пиррольных колец) и иона Fe 2+ . Железо связывается с порфириновым кольцом двумя координационными и двумя ковалентными связями.

Строение гемоглобина А

Гемоглобин представляет собой белок, включающий 4 гемсодержащие белковые субъединицы. Между собой протомеры соединяются гидрофобными, ионными, водородными связями по принципу комплементарности. При этом они взаимодействуют не произвольно, а определенным участком – контактной поверхностью. Этот процесс высокоспецифичен, контакт происходит одновременно в десятках точек по принципу комплементарности. Взаимодействие осуществляют разноименно заряженные группы, гидрофобные участки, неровности на поверхности белка.

Белковые субъединицы в нормальном гемоглобине могут быть представлены различными типами полипептидных цепей: α, β, γ, δ, ε, ξ (соответственно, греч. – альфа, бета, гамма, дельта, эпсилон, кси). В состав молекулы гемоглобина входят по двецепи двухразных типов.

Гем соединяется с белковой субъединицей, во-первых, через остаток гистидина координационной связью железа, во-вторых, через гидрофобные связи пиррольных колец и гидрофобных аминокислот. Гем располагается как бы “в кармане” своей цепи и формируется гемсодержащий протомер.

Существует несколько нормальных вариантов гемоглобина:

· HbР – примитивный гемоглобин, содержит 2ξ- и 2ε-цепи, встречается в эмбрионе между 7-12 неделями жизни,

· HbF – фетальный гемоглобин, содержит 2α- и 2γ-цепи, появляется через 12 недель внутриутробного развития и является основным после 3 месяцев,

· HbA – гемоглобин взрослых, доля составляет 98%, содержит 2α- и 2β-цепи, у плода появляется через 3 месяца жизни и к рождению составляет 80% всего гемоглобина,

· HbA2 – гемоглобин взрослых, доля составляет 2%, содержит 2α- и 2δ-цепи,

· HbO2 – оксигемоглобин, образуется при связывании кислорода в легких, в легочных венах его 94-98% от всего количества гемоглобина,

· HbCO2 – карбогемоглобин, образуется при связывании углекислого газа в тканях, в венозной крови составляет 15-20% от всего количества гемоглобина.

HbS – гемоглобин серповидно-клеточной анемии.

MetHb – метгемоглобин, форма гемоглобина, включающая трехвалентный ион железа вместо двухвалентного. Такая форма обычно образуется спонтанно, в этом случае ферментативных мощностей клетки хватает на его восстановление. При использовании сульфаниламидов, употреблении нитрита натрия и нитратов пищевых продуктов, при недостаточности аскорбиновой кислоты ускоряется переход Fe 2+ в Fe 3+ . Образующийся metHb не способен связывать кислород и возникает гипоксия тканей. Для восстановления ионов железа в клинике используют аскорбиновую кислоту и метиленовую синь.

Hb-CO – карбоксигемоглобин, образуется при наличии СО (угарный газ) во вдыхаемом воздухе. Он постоянно присутствует в крови в малых концентрациях, но его доля может колебаться от условий и образа жизни.

Угарный газ является активным ингибитором гем-содержащих ферментов, в частности, цитохромоксидазы4-го комплекса дыхательной цепи.

HbA – гликозилированный гемоглобин. Концентрация его нарастает при хронической гипергликемии и является хорошим скрининговым показателем уровня глюкозы крови за длительный период времени.

Миоглобин тоже способен связывать кислород

Миоглобин является одиночнойполипептидной цепью, состоит из 153 аминокислот с молекулярной массой 17 кДа и по структуре сходен с β-цепью гемоглобина. Белок локализован в мышечной ткани. Миоглобин обладает более высоким сродством к кислороду по сравнению с гемоглобином. Это свойство обуславливает функцию миоглобина – депонирование кислорода в мышечной клетке и использование его только при значительном уменьшении парциального давления О2 в мышце (до 1-2 мм рт.ст).

Кривые насыщения кислородом показывают отличия миоглобина и гемоглобина:

· одно и то же 50%-е насыщение достигается при совершенно разных концентрациях кислорода – около 26 мм рт.ст. для гемоглобина и 5 мм рт.ст. для миоглобина,

· при физиологическом парциальном давлении кислорода от 26 до 40 мм рт.ст. гемоглобин насыщен на 50-80%, тогда как миоглобин – почти на 100%.

Таким образом, миоглобин остается оксигенированным до того момента, пока количество кислорода в клетке не снизится до предельныхвеличин. Только после этого начинается отдача кислорода для реакций метаболизма.

Источник: studopedia.ru

Пониженный и повышенный гемоглобин в результатах анализа: что это значит?

Железодефицитные состояния — одна из причин низкого уровня гемоглобина в крови у людей всех возрастов.

Низкий уровень гемоглобина может наблюдаться у людей, чей рацион питания несбалансирован.

Суточная потребность взрослого человека в железе — примерно 12 мг. Употребление гематогена в дополнение к сбалансированному питанию может помочь поддержать нормальный уровень гемоглобина.

Прием БАДов в дополнение к сбалансированному питанию может помочь избежать недостатка железа и снижения уровня гемоглобина в крови.

«Феррогематоген» является биологически активной пищевой добавкой, которая содержит железо. Может употребляться взрослыми и детьми с четырех лет.

Узнать стоимость.

До посещения врача мы редко думаем об устройстве нашего тела, отдельных его систем и тем более клеток. Но иногда, после получения результатов анализа крови, обнаруживается, что каких-то компонентов в нашем организме больше или меньше необходимого. Сегодня мы поговорим о том, что такое гемоглобин, что значит, если он низкий или, наоборот, слишком высокий, и нужно ли принимать какие-либо меры для нормализации его уровня.

Гемоглобин и его роль в организме

Когда человек делает вдох, в его легкие поступает кислород, далее он распространяется по всему нашему организму. Но не сам — доставляет кислород специальное «такси». Его роль выполняет гемоглобин — сложный белок, содержащийся в эритроцитах крови. После доставки кислорода к тканям, «такси» забирает другого пассажира — углекислый газ — и «подвозит» его в легкие, откуда он выводится наружу с выдохом.

Читайте также:  Атеросклероз артерии нижних конечностей

Итак, основная функция гемоглобина — обеспечение всего организма кислородом. Жизнь без этого белка попросту невозможна. Поэтому повышение или понижение гемоглобина в крови может быть опасно и связано с целой гаммой различных патологий. Впрочем, образ жизни тоже оказывает существенное влияние на концентрацию гемоглобина — об этом мы поговорим позже.

На самом деле гемоглобин имеет множество разновидностей. Физиологическими (нормальными) считают две основные формы: оксигемоглобин и карбогемоглобин. Первый — это «такси», доставляющее кислород, второй — «такси» для углекислого газа.

Но существует и «плохой» (патологический) гемоглобин. Если белок вступает в реакцию с глюкозой, угарным газом или вредными химическими веществами, его относят к группе дисгемоглобинов. Такой белок не приносит никакой пользы нашему телу.

Например, к дисгемоглобину относится HbА — гликированный (гликозилированный) гемоглобин, то есть соединенный с глюкозой. Если его концентрация выше нормы — это сигнализирует о наличии диабета или риске этого заболевания. Также к патологическому гемоглобину относится карбоксигемоглобин, образующийся под действием угарного газа, и метгемоглобин, формирующийся в результате некоторых острых химических отравлений.

Анализы на определение уровня гемоглобина

Речь в нашей статье пойдет только об общем гемоглобине. Его уровень обычно определяют в ходе клинического анализа крови. Это исследование является базовым, его назначают при подозрениях на большинство патологий, а также в рамках диспансеризаций, при мониторинге лечения.

Анализ лучше сдавать натощак, в утренний период, накануне следует избегать физических нагрузок, употребления алкоголя и жирной пищи, приема медикаментов. Ничего сложного в процедуре нет: обычно врач или медсестра берут небольшое количество капиллярной или венозной крови [1] с помощью шприца или вакуумной пробирки с иглой. Скорость получения данных зависит от особенностей работы лаборатории: во многих случаях забрать результат можно в тот же день или даже через несколько часов.

Обычно гемоглобин в бланках обозначен латинскими буквами Hb. Как правило, он измеряется в г/л или г/дл. Чтобы перевести г/дл в г/л, достаточно умножить первый показатель на 10.

Норма содержания гемоглобина

После анализа сданной крови в лаборатории пациенту выдают бланк с результатами. В нем в том числе будут приведены нормальные значения:

  • дети
    Сразу после рождения малыша и в первые три дня норма гемоглобина максимально высока — 145–225 г/л. Затем показатель снижается: для семидневного младенца оптимальное значение составляет уже 135–215 г/л, далее до двух недель — 125–205 г/л. В возрасте месяца диапазон нормы — 110–175 г/л, в двухмесячном возрасте — 90–140 г/л. С трех месяцев до полугода нормальным показателем является 90–135 г/л, далее, до пяти лет — 105–140 г/л. С пяти до 12 лет — 115–145 г/л.
    После 12 лет норма зависит не только от возраста, но и пола. Так, для девочек 12–15 лет оптимальным считают значение 112–152 г/л, для мальчиков — чуть выше, 120–160 г/л. Далее, вплоть до совершеннолетия, нормальный показатель 115–153 и 117–160 г/л соответственно.
  • женщины
    Для слабого пола начиная с 18 лет нормальным считают содержание гемоглобина в крови 120–150 г/л. В ходе беременности границы нормы расширяются — допустимы показатели 110–155 г/л. Во втором триместре допустимо снижение до 105 г/л, верхняя граница остается прежней. Также гемоглобин может падать в период менструаций вплоть до 100 г/л.
    С возрастом допустимо незначительное повышение уровня гемоглобина — после 45 лет показатель 160 г/л считают верхней границей нормы большинство лабораторий. Минимальное значение остается прежним.
  • мужчины
    Представители сильной половины человечества, как правило, имеют показатели гемоглобина выше, чем у женщин. Нормой для мужчин в возрасте 18–45 лет считают показатель 130–160 г/л. Затем, с возрастом, эти границы расширяются — до 120–180 г/л после 65 лет.

Гемоглобин повышен: что это значит

Итак, с нормальными показателями мы разобрались. Но какие показатели считать чрезмерно высокими? Лучше всего на этот вопрос сможет ответить лечащий врач: в особых ситуациях отклонением считается даже уровень на 1 г/л превышающий норму. Общепринято, однако, что высокая концентрация гемоглобина — та, что выше нормы на 20 г/л.

Если средняя концентрация гемоглобина в крови повышена, это может значить, что имеется серьезное заболевание: проблемы с ЖКТ, астма, опухоль, аллергия, сердечная недостаточность и т.д. Само по себе превышение приводит к слабости, быстрой утомляемости, нарушениям сна, головной боли.

Читайте также:  Применение венарус при геморрое

Также повышенный уровень гемоглобина является нормальным у курильщиков со стажем, жителей высокогорных районов и некоторых спортсменов, например альпинистов.

Гемоглобин ниже нормы: о чем этого говорит

Пониженное содержание гемоглобина в крови называют анемией. Заметить ее признаки можно и без лабораторных анализов: если кружится голова, нарушается сон, мерзнут конечности, кожа становится бледной — речь может идти о нехватке гемоглобина. Анемию условно разделяют на три степени: легкую (показатель гемоглобина 90–110 г/л), среднюю (70–90 г/л) и тяжелую (менее 70 г/л). Критически низкое значение гемоглобина, требующее немедленной госпитализации — 40 г/л.

Низкий показатель может свидетельствовать о проблемах с усвояемостью пищи, наличии аутоиммунных заболеваний, внутренних кровотечениях, опухолях, инфекциях.

Впрочем, если средняя концентрация гемоглобина в крови понижена, это не всегда значит, что пациент серьезно болен. Состояние может быть вызвано перенесенной операцией, травмой, недавней кровопотерей, систематическим донорством, а также особенностями питания (например, увлечением низкокалорийными диетами или вегетарианством). У женщин легкая анемия возможна в период менструации.

Гемоглобин — белок, без которого ткани нашего тела не смогут получать кислород. Анемия может быть симптомом опасных заболеваний или следствием неправильного питания, физиологических состояний, а также внешних факторов. Но какова бы ни была причина анемии, лучше немедленно начать терапию.

Как повысить гемоглобин в крови при незначительных отклонениях от нормы

Свои комментарии и советы дает специалист компании «Фармстандарт»:

«Если говорить об анемиях легкой степени, то устранить их обычно помогает нормализация питания. Поднять уровень гемоглобина поможет прием продуктов, богатых железом. Это мясо, в особенности — говядина, морепродукты, яйца, орехи, бобовые. Также необходимо увеличить поступление в организм витаминов B9 и фолиевой кислоты. В этом поможет употребление сыра, печени, томатов, картофеля, зелени.

Есть и другой вариант — прием синтетических витаминных комплексов или биологически активных добавок с железом.

Среди БАДов можно выделить гематоген. Например, «Феррогематоген» содержит вещества, необходимые для профилактики дефицита железа: альбумин, железо, фолиевую кислоту, витамин В9. Такой состав позволяет железу быстро усваиваться.

Помните, что анемия может являться симптомом ряда заболеваний. Если вам неизвестно, по какой причине в организме понижен уровень гемоглобина, обратитесь к врачу. Только после постановки диагноза следует принимать меры по коррекции образа жизни и тем более употреблять какие-либо препараты».

Источник: www.kp.ru

Гемоглобин – основной белок крови

Гемоглобин входит в состав группы белков гемопротеины , которые сами являются подвидом хромопротеинов и подразделяются на неферментативные белки (гемоглобин, миоглобин) и ферменты (цитохромы, каталаза, пероксидаза). Небелковой частью их является гем – структура, включающая в себя порфириновое кольцо (состоящее из 4 пиррольных колец) и иона Fe 2+ . Железо связывается с порфириновым кольцом двумя координационными и двумя ковалентными связями.

Строение гемоглобина

Строение гемоглобина А

Гемоглобин представляет собой белок, включающий 4 гемсодержащие белковые субъединицы. Между собой протомеры соединяются гидрофобными, ионными, водородными связями, при этом они взаимодействуют не произвольно, а определенным участком – контактной поверхностью. Этот процесс высокоспецифичен, контакт происходит одновременно в десятках точек по принципу комплементарности. Взаимодействие осуществляют разноименно заряженные группы, гидрофобные участки, неровности на поверхности белка.

Белковые субъединицы в нормальном гемоглобине могут быть представлены различными типами полипептидных цепей: α, β, γ, δ, ε, ξ (соответственно, греч. – альфа, бета, гамма, дельта, эпсилон, кси). В состав молекулы гемоглобина входят по две цепи двух разных типов.

Гем соединяется с белковой субъединицей, во-первых, через остаток гистидина координационной связью железа, во-вторых, через гидрофобные связи пиррольных колец и гидрофобных аминокислот. Гем располагается как бы “в кармане” своей цепи и формируется гемсодержащий протомер.

Нормальные формы гемоглобина

Существует несколько нормальных вариантов гемоглобина:

  • HbР (primitive) – примитивный гемоглобин, содержит 2ξ- и 2ε-цепи, встречается в эмбрионе между 7-12 неделями жизни,
  • HbF (foetal) – фетальный гемоглобин, содержит 2α- и 2γ-цепи, появляется через 12 недель внутриутробного развития и является основным после 3 месяцев,
  • HbA (adult) – гемоглобин взрослых, доля составляет 98%, содержит 2α- и 2β-цепи, у плода появляется через 3 месяца жизни и к рождению составляет 80% всего гемоглобина,
  • HbA 2 – гемоглобин взрослых, доля составляет 2%, содержит 2α- и 2δ-цепи,
  • HbO 2 – оксигемоглобин, образуется при связывании кислорода в легких, в легочных венах его 94-98% от всего количества гемоглобина,
  • HbCO 2 – карбогемоглобин, образуется при связывании углекислого газа в тканях, в венозной крови составляет 15-20% от всего количества гемоглобина.

Патологические формы гемоглобина

MetHb – метгемоглобин, форма гемоглобина, включающая трехвалентный ион железа вместо двухвалентного. Такая форма образуется спонтанно, при взаимодействии молекулы O2 и гемового Fe 2+ , но обычно ферментативных мощностей клетки хватает на его восстановление. При использовании сульфаниламидов, употреблении нитрита натрия и нитратов пищевых продуктов, при недостаточности аскорбиновой кислоты ускоряется переход Fe 2+ в Fe 3+ . Образующийся metHb не способен связывать кислород и возникает гипоксия тканей. Для восстановления Fe 3+ в Fe 2+ в клинике используют аскорбиновую кислоту и метиленовую синь.

Читайте также:  Общий билирубин 5

Hb-CO – карбоксигемоглобин, образуется при наличии СО (угарный газ) во вдыхаемом воздухе. Он постоянно присутствует в крови в малых концентрациях, но его доля может колебаться от условий и образа жизни.

Угарный газ является активным ингибитором гем-содержащих ферментов, в частности, цитохромоксидазы, 4-го комплекса дыхательной цепи.

Карбоксигемоглобин присутствует и в норме в количестве 0,5-1,5%, в сельской местности меньше, чем в городе. У курильщиков концентрация Hb-CO возрастает, в зависимости от количества сигарет в день, до 8-9%.

HbA 1С – гликозилированный гемоглобин. Концентрация его нарастает при хронической гипергликемии и является хорошим скрининговым показателем уровня глюкозы крови за длительный период времени (время жизни эритроцита, 3-4 месяца).

Источник: biokhimija.ru

Формы гемоглобина в организме человека

Первичная разновидность гемоглобина появляется еще у эмбриона на первых неделях беременности. По мере развития плода, а также после рождения ребенка, образуются разные физиологические виды гемоглобина — это связано с разными условиями и задачами, которые стоят перед кроветворной системой и гемоглобином в разные моменты развития человеческой жизни. Помимо физиологических, еще имеются аномальные виды гемоглобина, которые образуются в результате мутаций генов, ответственных за синтез гемоглобина.

Виды гемоглобина

Эмбриональный

С первых недель развития эмбриона в эмбриональном мешке образуются первые виды гемоглобина — Gover 1 и Gover 2. В норме к 12 недели развития плода эмбриональный гемоглобин полностью замещается фетальным.

Фетальный

Плодный гемоглобин (HbF) является следующим этапом в усовершенствовании гемоглобина. Он является основным видом на протяжении всей беременности и имеет более высокое сродство к кислороду, чем . К моменту родов его доля от общего количества гемоглобина составляет 50-80%. После рождения фетальный гемоглобин ребенка начинает усиленно распадаться и постепенно заменяется взрослым гемоглобином (HbA).

Именно ускоренный распад фетального гемоглобина обеспечивает физиологическую желтуху новорожденных, а также резкое снижение уровня гемоглобина в крови у детей в возрасте 1-2 месяцев.

Взрослый

В первые месяцы жизни ребенка взрослый вид гемоглобина (HbA) полностью замещает плодный (HbF) и сохраняется на протяжении всей жизни человека. Имеют разные виды гемоглобина HbA:

  1. HbA1 — 98% от всего количества гемоглобина в крови
  2. HbA2 — 2%
  3. HbA3 — может встречаться в старых эритроцитах
  4. HbA1c — гликированный гемоглобин А

Патологические виды Hb

Мутации генов, ответственных за синтез альфа- и бета-цепей белка глобина, приводят к появления аномальных видов гемоглобина. В настоящее время известно более 100 аномальных гемоглобинов. В большинстве известных случаев способность гемоглобина переносить кислород и углекислый газ сохранена.

Сюда же можно отнести и гемоглобинопатии (например, серповидноклеточная анемия) и талассемии.

Формы гемоглобина

В процессе жизнедеятельности гемоглобин может связываться не только с кислородом и углекислым газом, но и некоторыми другими химическими элементами, которые непосредственным образом влияют на возможность гемоглобина выполнять свои функции.

  1. Оксигемоглобин — так называется соединение гемоглобина с кислородом. Обозначается — HbO2. Именно такой формой гемоглобина насыщена артериальная кровь от легких и до капилляров тканей.
  2. Миоглобин — мышечная разновидность гемоглобина, которая содержится в скелетной мускулатуре и миокарде. Он является не переносчиком кислорода, а его депо на случай гипоксии. При снижении кислородной емкости крови, а также при гипоксии мышечной ткани при повышенной нагрузке, миоглобин начинает отдает тканям свой кислород. Миоглобин — это резерв кислорода для сердца и скелетных мышц при недостаточном его поступлении с обычным гемоглобином крови.
  3. Дезоксигемоглобин (HbH) — это «пустой» гемоглобин, который отдал кислород в тканях и не присоединил углекислый газ или, наоборот, отдал углекислый газ в легких, но не присоединил кислород. В подавляющем большинстве — это короткая промежуточная стадия в тканях или легких. В венозной или артериальной крови такой гемоглобин тоже встречается, но в небольшом количестве.
  4. Карбгемоглобин (HbCO2) — соединение гемоглобина с углекислым газом. Это соединение содержится в венозной крови, т.е. после капиллярной сети тканей и до легких.
  5. Метгемоглобин (HbOH) — образуется при окислении Fe2+ до Fe3+ под воздействием свободных радикалов, оксида азота, метиленового синего и др. Метгемоглобин утрачивает способность к переносу кислорода, поэтому повышение его в крови опасно для жизни.
  6. Цианметгемоглобин (HbCN) — патологическая форма гемоглобина, образующаяся в крови при присоединении цианидов (CN-) к метгемоглобину. Соединение цианидов с метгемоглобином применяется при лечении отравлений синильной кислотой.
  7. Карбоксигемоглобин (HbCO) — патологическая разновидность гемоглобина — очень стойкое соединение с угарным газом. Прочность связи углекислого газа с гемоглобином в 200 раз больше, чем у кислорода. В норме содержание HbCO в крови не должно превышать 1%.

При содержании во вдыхаемом воздухе 0,1% СО, 80% гемоглобина принимает форму карбоксигемоглобина. Если такое воздействие на организм сохранится несколько часов, то это может привести к летальному исходу. У курильщиков уровень карбоксигемоглобина в крови достигает 5-20%.

Источник: medzeit.ru